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蛋白质测定的原理是什么色谱
凝胶
色谱法原理
为
什么
是根据
蛋白质
相对分子质量大小而不是分子大小...
答:
凝胶渗透
色谱
(Gel Permeation Chromatography、GPC))1964年,由J.C.Moore首先研究成功。不仅可用于小分子物质的分离和鉴定,而且可以用来分析化学性质相同分子体积不同的高分子同系物。(聚合物在分离柱上按分子流体力学体积大小被分离开)1.基本
原理
1.1分离原理 让被测量的高聚物溶液通过一根内装不同孔径的...
分离纯化基因工程药物常用的
色谱
方法有那些?它们
的原理是什么
?
答:
疏水
色谱
,利用
蛋白质
表面的疏水区域与固定相上疏水性基团相互作用力的差 异对蛋白质组分进行分离的色谱方法;亲和色谱:利用固定化配体与目的蛋白质之间非常特异的生物亲和力进行吸附,这种结合既是特异的又是可逆的,改变条件可以使这种结合解除
的原理
分离纯化蛋白质;凝胶过滤色谱,是以多孔性凝胶填料为固定相...
蛋白质
组的技术
原理
答:
在DIGE技术中,每个
蛋白
点都有它自己的内标,并且软件可全自动根据每个蛋白点的内标对其表达量进行校准,保证所
检测
到的蛋白丰度变化是真实的。DIGE 技术已经在各种样品中得到应用。高效液相
色谱
技术(HPLC)尽管二维凝胶电泳(2-DE)是常用的对全蛋白组的分析方法,但其存在分离能力有限、存在歧视效应、操作...
凝胶
色谱法原理
为
什么
是根据
蛋白质
相对分子质量大小而不是分子大小...
答:
原理是
,
蛋白质
分子是带电分子,在固定电场下,带电体会发生运动。想象一下,在受到同等动力和阻力情况下,是不是越重的分子移动速度越慢啊,这样在固定时间内就可以把相对分子质量不同的蛋白质分子分离开来了。严格意义上讲,化学中“分子大小”这个术语是不应该出现的,因为这个称呼是告诉别人分子体积...
国家标准
检测蛋白质
含量
测定
方法
答:
国家标准
检测蛋白质
含量的方法叫做凯氏定氮法,食物中的蛋白质在催化加热条件下分解,导致氨和硫酸结合产生硫酸铵。 碱蒸馏采用无硫,硼酸吸收,用硫酸或盐酸标准滴定溶液滴定,根据酸耗计算氮含量,再乘以转化系数,即蛋白质含量。具体操作步骤如下:1.样品处理 精确称量0.2-2.0g固体样品或2-5g半固体...
凝胶
色谱法
分离
蛋白质的原理是蛋白质
分子质量的大小 为
什么
不是蛋白质分...
答:
在大多数情况下,
蛋白质
分子量或者分子大小都可以 因为一般对于球形蛋白,分子量越大的分子半径也越大 实际上还和蛋白质形状有关系 你的理解是蛋白质根据大小区别排阻,就是在凝胶
色谱
中走过的路径,其实也是对的,事实上,很多情况下说蛋白质分子大小还更确切一些 不需要死扣这些,除非你要应付考试 ...
蛋白质
层析方法与
原理
简介
答:
原理
:空间排阻离子交换层析离子交换层析离子交换层析技术是以离子交换纤维素或以离子交换葡聚糖凝胶为固定相,以
蛋白质
等样品为移动相,分离和提纯蛋白质、核酸、酶、激素和多糖等的一项技术。原理:利用物质的电荷和层析载体的电荷间的相互作用,进而达到分流动相离纯化的目的。离子交换层析平衡离子是结合于...
疏水作用层析与反向液相
色谱
分离疏水性
蛋白质的
比较
答:
不同的分子由于疏水性不同,它们与疏水性层析介质之间的疏水性作用力强弱不同,疏水作用层析就是依据这一
原理
分离纯化
蛋白质
和多肽等生物大分子的。反向液相
色谱
RPC一般用非极性固定相(如C18、C8);流动相为水或缓冲液,常加入甲醇、乙腈、异丙醇、丙酮、四氢呋喃等与水互溶的有机溶剂以调节保留时间。
氨基酸自动分析仪
测定蛋白质
中氨基酸组成
的原理
?
答:
采用经典的阳离子交换
色谱
分离、茚三酮柱后衍生法,对
蛋白质
水解液及各种游离氨基酸的组分含量进行分析。仪器基本结构同普通HPLC相似,但针对氨基酸分析进行了细节优化(例如氮气保护、惰性管路、在线脱气、洗脱梯度及柱温梯度控制等等)通常细分为两种系统:蛋白水解分析系统(钠盐系统)和游离氨基酸分析系统(...
怎样鉴定
蛋白质的
分子量?
答:
测定蛋白质
分子量的常用方法:粘度法、凝胶过滤层析法、凝胶渗透
色谱法
、SDS-凝胶电泳、渗透压法、质谱法包括电喷雾离子化质谱技术和基质辅助激光解吸电离质谱技术、光散射法(多角度激光散射)、沉降法(超速离心法)。1、粘度法 一定温度条件下,高聚物稀溶液的粘度与其分子量之间呈正相关性,随着分子量的...
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