脘病毒是何种东西？它属于生物的范畴么？

Question

很多朋友都知道，所谓“脘病毒”的存在，现在我想问一下这种东西的发现、感染以及生物学上对它的定义
还有，有些人说它不属于生物的范畴，这个，也请解答一下
高分悬赏，要求精细、全面、专业的答案，最好有解说
答得好再加分

Answer 1

脘病毒现在叫朊病毒，一种感染性蛋白质。它属于生物的范畴。
朊病毒又称蛋白质侵染因子、毒朊或感染性蛋白质，是一类能侵染动物并在宿主细胞内复制的小分子无免疫性疏水蛋白质。
朊是蛋白质的旧称，朊病毒意思就是蛋白质病毒，朊病毒（prion virus）严格来说不是病毒，是一类不含核酸而仅由蛋白质构成的可自我复制并具感染性的因子。（严格来说，朊病毒由于没有DNA或RNA，并不能进行自我复制。它的复制方式是：朊病毒（SC型PrP型蛋白）接触到了生物体内正常的C型PrP蛋白，导致C型的变成了SC型。）
朊病毒是一类能引起哺乳动物和人的中枢神经系统病变的传染性的病变因子，美国生物学家斯垣利·普鲁辛纳Prusiner认为它是一种蛋白质侵染颗粒。朊病毒与常规病毒一样，有可滤过性、传染性、致病性、对宿主范围的特异性，但它比已知的最小的常规病毒还小得多（约30～50nm）；电镜下观察不到病毒粒子的结构，且不呈现免疫效应，不诱发干扰素产生，也不受干扰作用。朊病毒对人类最大的威胁是可以导致人类和家畜患中枢神经系统退化性病变，最终不治而亡。因此世界卫生组织将朊病毒病和艾滋病并立为世纪之最危害人体健康的顽疾。

Answer 2

朊病毒不是病毒

一种观点：长期从事朊粒（prion）研究的Prusiner指出，哺乳动物和人类细胞核中的PrP基因编码产生正常糖蛋白PrPc,当糖蛋白PrPc的三维构象发生改变后，正常的PrPc转变成了有感染能力的病原体PrPsc。PrPsc本身不能复制，但当一个PrPsc分子进入细胞与PrPc分子结合形成PrPsc-PrPc复合体，导致PrPc构象改变转变为PrPsc，这样形成了2个分子的PrPsc。以同样方式，可以形成4个分子的PrPsc，如此周而复始，使PrPsc倍增不已。
另一观点：认为在PrPc与PrPsc之间有一种中间体PrP*存在，通常PrP*含量极少，生成PrPsc也极少；当外源的PrPsc进入体内时，可促使PrP*转变为PrPsc，于是造成PrPsc剧增，似乎外源的PrPsc作为一种“模板”在起作用，使Prion似乎在自身增殖。当PrPsc在神经细胞中逐渐沉积，最终引起神经退行性病变，因此该病的潜伏期相当长，从感染到发病，平均潜伏期约28年，最长可达40年。一旦出现症状，患者半年至一年之内100%死亡。
所以：Prion不是病毒。
至于朊病毒是不是生物，尚无定论。

朊病毒似乎在直接与受感染的组织接触时感染性很强。例如，人们可能会因为注射直接来源于人类脑下垂体的生长激素而感染Creutzfeldt-Jakob疾病或变异性克雅氏病(nvCJD)，或通过脑部外科手术的仪器传染（朊病毒可以幸存于通常为外科器械消毒的高压灭菌器）。通常也认为，食用受感染的动物可以通过积累缓慢地引起疾病，特别是可以引起朊病毒在世代间积累的同类相食或类似的行为，例如太平洋一个小岛上发生的库鲁病。虽然这种风险没有被证明，但是现代农场不接受给反刍动物喂养反刍动物蛋白质粉末就是一个警惕。

朊病毒没有引起免疫系统察觉的原因是，它们的“安全角式”从个体出生的一刻起就存在于体内。“危险”朊病毒与之的差别只是它们的折叠结构有差别。朊病毒通过不断聚合，形成自聚集纤维，然后在中枢神经细胞中堆积，最终破坏神经细胞。根据脑部受破坏的区域不同，发病的症状也不同，如果感染小脑，则会引起运动机能的损害，导致共济失调；如果感染大脑皮层，则会引起记忆下降。变异性克雅氏病的致死率较高。本回答被网友采纳

Answer 3

又称蛋白质侵染因子。朊病毒是一类能侵染动物并在宿主细胞内复制的小分子无免疫性疏水蛋白质。

病毒是一类个体极微小的生物，它没有细胞结构，其构成也很简单，一般只有蛋白质组成的外壳和由核酸组成的核心。核酸（DNA或RNA）在病毒的遗传上起着重要作用，而蛋白质外壳只对核酸起保护作用，本身并没有遗传性。这是人们对病毒的基本认识。然而，随着人们对一些疾病的深入研究，科学家们发现，还有一类生物与一般病毒不一样，它只有蛋白质而无核酸，但却既有感染性，又有遗传性，并且具有和一切已知传统病原体不同的异常特性。它就是朊病毒。

Answer 4

肯定是病毒呗，是病毒肯定就是生物，哈哈.虽然说了和没说一样，但还是祝愿你早日找到答案，新年快乐

Answer 5

脘病毒　　Prusiner 1982年发现于患羊瘙痒病（scrapie）的仓鼠，命名为prion，译为蛋白质感染因子或朊病毒。因此获1997年诺贝尔奖。
　　prion (PrP)由Prnp基因编码，位于人20号、小鼠2号染色体。这种蛋白质存在于神经元和神经胶质细胞表面，可能起信号转导作用。正常Prnp基因产物为PrPc蛋白，对蛋白酶和高温敏感。
　　朊病毒是一种结构变异的蛋白质，对高温和蛋白酶均具有较强的抵抗力。它能转变细胞内的此类正常的蛋白PrPC，使PrPC发生结构变异，变为具有致病作用的PrPSc
　　PrPSc与PrPc均由253-4个氨基酸组成，PrPc具有43%的α螺旋，3%的β折叠，而PrPsc具有34%α螺旋，43%的β折叠。动物被感染后，PrPSc蛋白堆积在脑组织中，形成不溶的淀粉样蛋白沉淀，无法被蛋白酶分解，引起神经细胞凋亡。
　　vCJD病人大脑组织切片，左、海绵状病变及周围的沉淀斑，右、淀粉样蛋白沉淀，短线表示50um。引自Stanley B. Prusiner 1997
　　目前已知的人类PRION疾病主要有：
　　克-雅二氏病（CJD）：自身PrP变异；
　　变异型克-雅氏病（vCJD）：PRION感染；
　　GSS综合征：由Prnp基因缺陷；
　　克鲁病（Kuru）：PRION感染；
　　致死性家族性失眠症（FFI）：Prnp基因变异