免疫球蛋白是指具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。
u 免疫球蛋白的结构
一、免疫球蛋白的基本结构
所有Ig的基本单位都是四条肽链组成的对称结构。两条重链(H)和两条轻链(L),
每条重链和轻链分为氨基端和羧基端。
根据氨基酸排列顺序的不同分为可变区(V)和恒定区(C)。
(1)可变区 :重链(H)近氨基端1/4或1/5区域内的氨基酸,轻链(L)近氨基端1/2区域内的氨基酸多变称可变区。
高变区:VH和VL各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序特别易变化,这些区域称为高变区。
三个高变区共同组成Ig的抗原结合部位,该部位也称为互补性决定区
(2)恒定区
重链和轻链的C区分别称为CH和CL,不同类Ig的重链CH长度不一,同一种属动物中,同一类别Ig分子(如IgG)C区氨基酸的组成和排列顺序比较恒定。
铰链区
位于CH1与CH2之间,含有丰富的脯氨酸,因此易伸展弯曲,而且易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解。
二、免疫球蛋白的功能区
免疫球蛋白多肽分子通过反复折叠形成的球形结构称免疫球蛋白的功能区
,每个功能区约由110个氨基酸组成,其氨基酸的序列具有相似形或同源性。
轻链分 VL和CL;重链分VH和CH 。不同类Ig的重链CH长度不一:
IgG、IgA、IgD有CH、CH2、CH3;
IgM、IgE分CH1、CH2、CH3、CH4
功能区的作用:
①VH和VL是结合抗原的部位;
① CH 和 CL上具有部分同种异型的遗传志;
② IgG的CH2和IgM的CH3具有补体C1q结合位点,可启动补体活化经典途径;
③ IgG可通过胎盘;
④ IgG的CH3可结合细胞表面的FcR;
⑥IgE的CH2和CH3可与肥大细胞和嗜碱性粒细胞的IgE Fc受体结合。
三、J链和分泌片
J链:J链是一条多肽链,富含半胱氨酸,由浆细胞合成。连接Ig单体使其成为多聚体
分泌片:由黏膜上皮细胞合成和分泌,以非共价形式结合到二聚体上,并一起被分泌到黏膜表面。对分泌型IgA具有保护作用
u 免疫球蛋白的类型
1、Ig的同种型:同一种属所有个体共同的抗原特异性标志
⑴类和亚类:
根据CH抗原特异性不同将 Ig 分为五类:IgG、IgA、IgM、IgD、IgE,
对应的重链:γ、 α、 μ、δ、ε
同一类Ig内抗原特异性有些差异,又分若干亚类:
IgG 分 IgG1, IgG2, IgG3, IgG4。
IgA 分 IgA1, IgA2.
⑵型与亚型:根据CL 抗原特异性不同将 Ig 分为κ、λ型
2、Ig的同种异型:同一种属不同个体产生同一类Ig的CH或CL上一个或数个氨基酸(遗传标志)不同而表现的抗原性差异,如:IgG(γ链)的同种异型标志为Gm因子
3、Ig的独特型:指不同B细胞克隆所产生的 Ig V区和T、B细胞表面抗原受体V区所具有的抗原特异性标志。
Ig的独特型决定簇数目庞大,且在一定条件下可刺激机体产生抗-独特型抗体,对免疫调节有重要意义。例:IgA2(α链)的同种异型标志为A2m因子
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