蛋白质的二级结构是什么？肽键是氢键吗？

Question

如题所述

Answer 1

蛋白质的二级结构是指多肽链骨架盘绕折叠所形成的有规律性的结构。最基本的二级结构类型有α-螺旋结构和β-折叠结构，此外还有β-转角和自由回转。右手α-螺旋结构是在纤维蛋白和球蛋白中发现的最常见的二级结构,每圈螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,螺旋中的每个肽键均参与氢键的形成以维持螺旋的稳定。β-折叠结构也是一种常见的二级结构，在此结构中，多肽链以较伸展的曲折形式存在，肽链（或肽段）的排列可以有平行和反平行两种方式。氨基酸之间的轴心距为0.35nm,相邻肽链之间借助氢键彼此连成片层结构。 蛋白质的二级结构的维持稳定确实是氢键在作用的，这是因为在无论如何的情况下，蛋白质内的氢原子都是在电子云极其稀薄的情况下的，所以其他电负性强的原子就会结合他，这就和水里面的氢键一样，水的氢键是一个水分子的氧原子和两个其他水分子的氢原子产生氢键，而自身的氢原子又参与了其他水分子的结合产生氢键一样。而考虑到分子的立体结构，氢原子只有在其结合其它原子的另一个方向上才可以和其他原子产生氢键的，而这个方向可以有广泛的结合范围，并且氢键并不是让氢原子的电子云得到充实得很多，所以一个氢原子完全可以产生这样的结构。这是第一个原因。
第二个原因是：并不是所有的氢原子在一级结构中就产生了氢键，还有好多的氢原子（当然也有氧原子和其他电负性很强的原子）没有产生氢键，最明显的就是赖氨酸和酪氨酸的结构了，因为他们结构的特殊性，所以造成了他们附近的相连氨基酸的结构不能和其他的相关原子产生氢键，所以这样很容易有其他“遗漏”的潜在氢键产生。

Answer 2

早在1951年，第一个蛋白质结构解出前7年，鲍林和他的同事就利用已知的键长和键角提出了α螺旋和β折叠的结构。[7]α螺旋和β折叠都是将主链上的氢键供体和受体饱和的一种方式。这两个二级结构仅依赖于主链骨架，即所有氨基酸的共同部分，这就解释了为什么这两个二级结构频繁地出现于大多数的蛋白质结构中。随着越来越多的蛋白质结构得到解析，更多的二级结构被发现，如各类Loop和其他形式的螺旋。二级结构都有自己独特的几何构架，即二面角ψ和φ有特定的值，处于Ramachandran图的特定区域。二级结构还包括转角、Loop和其他一些不常见的二级结构元素（如310螺旋等）。除了有规则的二级结构以外，主链骨架的其他部分就被称为无规则卷曲。肽键 两个氨基酸可以通过缩合反应结合在一起，并在两个氨基酸之间形成肽键。而不断地重复这一反应就可以形成一条很长的残基链（即多肽链）。这一反应是由核糖体在翻译进程中所催化的。肽键虽然是单键，但具有部分的双键性质（由C=O双键中的π电子云与N原子上的未共用电子对发生共振导致），因此C-N键（即肽键）不能旋转，从而连接在肽键两端的基团处于一个平面上，这一平面就被称为肽平面。而对应的肽二面角φ（肽平面绕N-Cα键的旋转角）和ψ（肽平面绕Cα-C1键的旋转角）有一定的取值范围；一旦所有残基的二面角确定下来，蛋白质的主链构象也就随之确定。根据每个残基的φ和ψ来做图，就可以得到Ramachandran图，由于形成同一类二级结构的残基的二面角的值都限定在一定范围内，因此在Ramachandran图上就可以大致分辨残基参与形成哪一类二级结构。下表列出了肽键与对应类型单键以及氢键键长的比较。所以，你问题的答案应该是二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。而肽键是一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键，不是氢键！！

Answer 3

不知道 肽键不是氢键