凝胶色谱法分离蛋白质原理

我们学习分离血红蛋白时,书上提到凝胶色谱法分离蛋白质原理是蛋白质分子量大小不同导致有些蛋白质能进入凝胶颗粒,另一些不能,所以迁移速度不同,将分子量不同的蛋白质分离。既然这样,那为什么不是因为蛋白质分子大小不同呢?
关键在于为什么是根据蛋白质分子量大小而不是蛋白质分子大小(所占空间)分离呢
小分子蛋白可以在小孔内穿过 从而增加了分离时所走的路程 最后被分离。大分子蛋白主要是通过凝胶颗粒之间的空隙通过 因此路线相对较短最先被分离。

只是做题时这一题选分子量而不选分子大小

凝胶色谱法分离蛋白质原理:
大分子物质由于直径较大,不易进入凝胶颗粒的微孔,而只能分布颗粒之间,所以在洗脱时向下移动的速度较快。小分子物质除了可在凝胶颗粒间隙中扩散外,还可以进入凝胶颗粒的微孔中,即进入凝胶相内,在向下移动的过程中,从一个凝胶内扩散到颗粒间隙后再进入另一凝胶颗粒,如此不断地进入和扩散,小分子物质的下移速度落后于大分子物质,从而使样品中分子大的先流出色谱柱,中等分子的后流出,分子最小的最后流出 。
温馨提示:答案为网友推荐,仅供参考
第1个回答  2010-04-17
呵呵,这只是大致的说法,蛋白质范德华体积和真实体积都大致正比于它的分子量啊,所以不要太钻牛角尖哦。更为严谨的说法是:对于装配密度(真实体积/范德华体积)类似的蛋白质,凝胶色谱法分离蛋白质原理是蛋白质分子量大小不同而进行分离的。本回答被提问者采纳
第2个回答  2010-04-17
对 凝胶色谱分离法主要是分子筛效应 就是凝胶本身带有小孔 小分子蛋白可以在小孔内穿过 从而缩短了分离时所走的路程 最先被分离 而大分子蛋白主要是通过凝胶颗粒之间的空隙通过 因此路线相对较长 随后被分离 详解参看生物化学(沈同 第三版)
第3个回答  2010-04-22
准确说是依据蛋白质分子的空间大小,表观为分子量大小.你可以自己感觉一下,某蛋白粒径3nm,和某蛋白分子量60KD.那种表述更有对蛋白的感觉?
你到生命科学看看蛋白纯化.

分析测试百科网乐意为你解答实验中碰到的各种问题,祝你实验顺利,有问题可找我,百度上搜下就有。
第4个回答  2010-04-17
你说得对,就是根据蛋白分子所占空间大小来分离的,分子量只是个大概的说法,因为一般把多数蛋白视为近似球形,认为分子量跟分子大小大致一致,实际实验过程中并不是说分子量相同的就一定同时出来,跟蛋白质结构有关
相似回答