蛋白质二级结构包括

如题所述

蛋白质的二级结构主要有4种,α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种。蛋白质二级结构是指多肽主链骨架原子沿一定的轴盘旋或折叠而形成的特定的构象,即肽链主链骨架原子的空间位置排布,不涉及氨基酸残基侧链。

蛋白质分子中多个肽平面通过氨基酸a-碳原子的旋转,使多肽主链各原子沿中心轴向右盘曲形成稳定的α螺旋(a-helix)构象。α螺旋具有下列特征:

多肽链以肽单元为基本单位,以Cα为旋转点形成右手螺旋,氨基酸残基的侧链基团伸向螺旋的外侧。每3.6个氨基酸旋转一周,螺距为0.54nm,每个氨基酸残基的高度为0.15nm,肽键平面与中心轴平行。

氢键是α螺旋稳定的主要次级键。相邻螺旋之间形成链内氢键,即每个肽单位N上的氢原子与第四个肽单位羰基上的氧原子生成氢键,氢键与中心轴平行。若氢键破坏,α螺旋构象即被破坏。

α螺旋的形成和稳定性受肽链中氨基酸残基侧链基团的形状、大小及电荷等影响。如多肽中连续存在酸性或碱性氨基酸,由于带同性电荷而相斥,阻止链内氢键形成趋势而不利于α螺旋的生成;R侧链较大的氨基酸残基(如异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸等)集中的区域。

因空间位阻的影响,也不利于α螺旋的稳定;脯氨酸或羟脯氨酸残基的N原子位于吡咯环中,C-N单键不能旋转,并且其α-亚氨基在形成肽键后,N原子上无氢原子,不能生成维持仅螺旋所需之氢键,故不能形成α螺旋。

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