血红蛋白是脊椎动物红细胞主要组成部分，它的主要功能是运输氧和
二氧化碳。血红蛋白有4个亚基（2条α链和2条β链），每个亚基中含有1个
血红素辅基。血红素Fe原子的第六配价键可以与不同的分子结合：有氧存在时，能够与氧结合形成氧合血红蛋白(HbO2) 无氧时为去氧血红蛋白(Hb)。
4个亚基是通过
盐桥（键）及氢键作用联接起来的。由于多个盐桥的存在，使整个血红蛋白分子的结构绷得相当紧密，不易与氧分子结合。但当氧与血红蛋白分子中的1个亚基的血红素的铁（Fe2+）结合后，产生别构作用，其四级结构将发生相当剧烈的变化，导致亚基间的盐桥断裂，从而使原来结合紧密的血红蛋白分子变得松散，易与氧结合。
血红蛋白有两种可以互变的构象：与O2亲和力低不易与O2结合的紧密型（T型）和与O2亲和力高容易与O2结合的松弛型(R型)。HbO2的形成和离解受氧的分压和pH等因素的影响，氧的分压和pH较高时，有利于血红蛋白与氧的结合，反之，则有利于离解。