1、pH：在一定pH下，酶促反应具有最大速度，高于或低于此值，反应就会下降。
2、温度：在温度较低时，反应的速度随温度增高而加快，在温度超过一定范围后，酶变性且反应速度反而随温度上升而减慢。
3、激活剂：不可逆抑制剂引起酶的永久性失活。可逆抑制剂引起酶活性暂时性丧失。
4、抑制剂：加入激活剂酶促反应速度增加。通常酶对激活剂有一定选择性，且有浓度的要求。
扩展资料：
按照酶的化学组成可将酶分为单纯酶和结合酶两类。单纯酶分子中只有氨基酸残基组成的肽链。结合酶分子中则除了多肽链组成的蛋白质，还有非蛋白成分，如金属离子、铁卟啉或含B族维生素的小分子有机物。结合酶的蛋白质部分称为酶蛋白（apoenzyme），非蛋白质部分统称为辅助因子 （cofactor），两者一起组成全酶（holoenzyme）；
只有全酶才有催化活性，如果两者分开则酶活力消失。非蛋白质部分如铁卟啉或含B族维生素的化合物若与酶蛋白以共价键相连的称为辅基（prosthetic group），用透析或超滤等方法不能使它们与酶蛋白分开；
反之两者以非共价键相连的称为辅酶（coenzyme），可用上述方法把两者分开。辅助因子有两大类，一类是金属离子，且常为辅基，起传递电子的作用；另一类是小分子有机化合物，主要起传递氢原子、电子或某些化学基团的作用。
结合酶中的金属离子有多方面功能，它们可能是酶活性中心的组成成分；有的可能在稳定酶分子的构象上起作用；有的可能作为桥梁使酶与底物相连接。
1、酶的浓度
假设一分子的唾液淀粉酶，在底物充足，其他条件均适宜的条件下，1秒钟能将5mmol的淀粉分子水解，那么该过程中酶促反应的速率为5mmol/s，在该条件下唾液淀粉酶的活性也为5mmol/s。根据高中阶段的理解，如果将酶分子数增加为10个，则酶的浓度增加10倍，则1秒钟就能将50mmol的淀粉分子水解，此过程中酶促反应的速率为50mmol/s，但在该条件下唾液淀粉酶的活性还是为5mmol/s。
因此，酶的浓度只会影响酶促反应速率，而不会影响酶的活性。
2、底物浓度
底物在较低浓度范围内，底物浓度越高，底物与酶结合的速率就越快，从而使酶促反应越快，那这个过程能否说明底物浓度影响了酶的活性呢？实际上，从上面我们对酶活性的定义的理解，是当酶被底物饱和时，每分子的酶在单位时间内催化底物分子转变为产物的数量，因此在底物不充足的情况下的酶促反应速率不能用来衡量酶活性。
根据高中阶段的理解，如果当底物充足，随底物浓度增大，酶促反应速率是不会加快。我们可以看出，底物的浓度在较低的情况下，只会影响酶促反应速率，不能影响酶的活性，而在底物充足的情况下，底物浓度对酶促反应速率和酶的活性均没有影响。
3、PH和温度
对于这两个因素影响酶的活性是不存在争议的。在张楚富主编的《生物化学原理》的书中是这样提到：PH可以影响酶蛋白的结构、酶的活性部位的解离状态、辅酶的解离以及底物分子的解离，从而影响酶与底物的结合以及对底物的催化效力。温度升高是通过对酶结构破坏，从而抵消了酶促反应速率随温度升高而升高的趋势。我们可以看出PH和温度都通过影响了酶的结构来影响酶促反应速率。
因此，PH和温度均影响酶的活性。
4、抑制剂和激活剂
该类影响因素可以分为三类：
第一类是竞争性抑制剂，同底物竞争酶的活性位点，从而影响酶和底物的结合效率。
第二类是反竞争性抑制剂，同底物和酶复合体结合，阻止产物的形成，从而影响产物的生产速率。其实也可以看做酶的结构发生了改变，从而导致酶促反应速率下降。
第三类是非竞争性抑制剂，同酶以及酶和底物的复合体结合，从而降低酶促反应速率。激活剂是可以改变一个无活性酶前体（酶原），使之成为有活性的酶，或加快某种酶反应的速率产生酶激活作用的一些物质。
拓展资料：
酶浓度的调节方式：
酶浓度的调节主要有两种方式，一种是诱导或抑制酶的合成；一种是调节酶的降解。
1、调节酶的活性
激素通过与细胞膜或细胞内受体相结合而引起一系列生物学效应，以此来调节酶活性。
2、反馈抑制调节
许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的，催化此物质生成的第一步的酶，往往被它们的终端产物抑制。这种抑制叫反馈抑制(feedback inhibition)。
例如由苏氨酸生物合成为异亮氨酸，要经过5步，反应第一步有苏氨酸脱氨酶(threonine deaminase)催化，当终产物异亮氨酸浓度达到足够水平时，该酶就被抑制，异亮氨酸结合到酶的一个调节部位上，通过可逆的别够作用对酶产生抑制。当异亮氨酸的浓度下降到一定程度，苏氨酸脱氨酶又将重新表现活性，从而又重新合成异亮氨酸。
此外某些无机离子可对一些酶产生抑制，对另外一些酶产生激活，从而对酶活性起调节作用。酶活性也可受到大分子物质的调节，例如抗血友病因子可增强丝氨酸蛋白酶的活性，因此它可明显地促进血液凝固过程。
本回答被网友采纳2、温度：在温度较低时，反应的速度随温度增高而加快，在温度超过一定范围后，酶变性且反应速度反而随温度上升而减慢。
3、激活剂：不可逆抑制剂引起酶的永久性失活。可逆抑制剂引起酶活性暂时性丧失。
4、抑制剂：加入激活剂酶促反应速度增加。通常酶对激活剂有一定选择性，且有浓度的要求。
扩展资料
1、pH对酶促反应速度的影响，通常为钟形曲线。人体内大多数酶的最适pH在6.5～8.0之间。酶的最适pH不是酶的特征性常数。
2、酶的最适温度与实验条件有关，因而它不是酶的特征性常数。低温时反应速度降低，但温度升高后，酶活性可恢复。
3、酶的催化特异性表现在它对底物的选择性和催化反应的特异性两方面。体内的化学反应除了个别自发进行外，绝大多数都由专一的酶催化，一种酶总能在复杂的底物中找到与之作用的底物。
参考资料来源：百度百科—酶促反应
参考资料来源：百度百科—酶
参考资料来源：百度百科—酶促反应动力学
蛋白质都有最适温度和最适PH。在这个温度、pH下反应速率最大，温度过高或者过低，pH过高或者过低，都会时酶促反应速率降低。
激活剂使酶促反应速率加快，抑制剂则降低。
酶是具有生物催化功能的生物大分子,即生物催化剂,它能够加快生化反应的速度,但是不改变反应的方向和产物。也就是说酶只能用于改变各类生化反应的速度,但并不是生化