抗体由四条多肽链组成，各肽链之间南数量不等的链间二硫键连接。Ig可形成“Y”字型结构，称为Ig单体，是构成抗体的基本单位。抗体在医疗实践中应用甚为广泛。
Ig分子的两条重链和两条轻链都可折叠成数个球形结构域(domain)，每个结构域行使其相应的功能。轻链有VL和CL两个结构域；IgG、IgA和IgD的重链有VH、CH1、CH2和CH3四个结构域；IgM和IgE的重链有五个结构域，即多一个CH4结构域。
每个结构域由约110个氨基酸组成，氨基酸序列具有相似性，其二级结构是由几条多肽链折叠形成的两个反向平行的β片层(anti—parallel β sheet)构成的，两个β片层中心的两个半胱氨酸残基由一个链内二硫键垂直连接，形成一个“β桶状(βbarrel)”或“β-三明治 (β sandwich)”结构，这种折式称为免疫球蛋白折叠(immunoglobulin folding)。
许多膜型和分泌型的蛋白质分子也含有这类独特折叠的二级结构，因此，这类分子被统称为免疫球蛋白超家族(immunoglobulinsuperfamily，IgSF) 。
扩展资料
抗体的功能与其结构密切相关。同一抗体的V区和c区的氨基酸组成和顺序的不同，决定了其功能上的差异。不同抗体的V区和C区在结构变化上具有一定的规律，又使得其在功能上存在共性。V区和C区的组成和结构，决定了抗体的生物学功能。
识别并特异性结合抗原是抗体的主要功能，执行该功能的结构是抗体的V区，其中CDR部位在识别和结合特异性抗原中起决定性作用。抗体有单体、二聚体和五聚体，因此结合抗原表位的数日也不相同。抗体结合抗原表位的个数称为抗原结合价。
Ig单体可结合2个抗原表位，为双价。SIgA是二聚体，可结合4个抗原表位，为4价。IgM是五聚体，理论上可以结合10个抗原，应该是10价，但由于立体构象的空间位阻，使lgM一般只能结合5个抗原表位，故为5价。
抗体的V区与抗原结合后，借助于c区的作用，在体外可发生各种抗原抗体结合反应，有利于抗原或抗体的检测和功能的判断；在体内可中和毒素、阻断病原体入侵、清除病原微生物；B细胞膜表面的IgM和IgD构成B细胞的抗原识别受体，能辅助B细胞特异性识别抗原分子。
参考资料来源：百度百科-抗体
结构：经x线晶体衍射结构分析发现，Ig由四条多肽链组成，各肽链之间南数量不等的链间二硫键连接。Ig可形成“Y”字型结构，称为Ig单体，是构成抗体的基本单位。
功能：识别并特异性结合抗原；激活补体产生攻膜复合物使细胞溶解破坏；调理吞噬和ADCC；介导 I 型超敏反应；穿过胎盘屏障和黏膜，IgG可选择性地与FcRn结合，从而转移到滋养层细胞内，并主动进入胎儿的血循环中。
扩展资料
人血清中的抗体多种多样，B淋巴细胞可产生的抗体种类在108以上，可与众多不同抗原发生特异性结合。抗体多样性的原因主要有两方面：
外源性因素环境中抗原种类甚多，每种大分子抗原又有多种抗原表位，每种抗原表位均可选择激活体内一个B细胞克隆，产生一种特异性抗体；内源性因素抗体多样性的另一个原因是由基因的结构及功能特征所决定的。
参考资料来源：百度百科——抗体
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