免疫球蛋白的结构特点
免疫球蛋白,简称Ig,是一类具有抗体活性或与其化学结构相似的球蛋白。它们由两条相同的轻链和两条相同的重链通过链间二硫键连接而成的四肽链结构。根据其结构和功能的不同,免疫球蛋白分为五个主要类别:IgG、IgA、IgM、IgD和IgE。
免疫球蛋白的功能特点
免疫球蛋白的功能主要分为两类:抗体和膜免疫球蛋白。抗体主要存在于血清中,也分布于其他体液和外分泌液中,它们的关键作用是特异性地结合抗原。膜免疫球蛋白则位于B细胞膜上,作为抗原受体,能够特异性地识别抗原分子。
在体内,抗体与抗原结合后可以直接发挥作用,例如抗毒素中和外毒素、病毒中和抗体阻止病毒感染宿主细胞、分泌型IgA抑制细菌黏附于宿主细胞等。在体外,抗体与抗原结合可引起凝集和沉淀等现象。免疫球蛋白还能激活补体,结合细胞表面的Fc受体,从而介导调理作用、抗体依赖性细胞介导的细胞毒作用、Ⅰ型超敏反应等生物学效应。
此外,IgG是唯一能够通过胎盘的免疫球蛋白类型,对于新生儿的自然被动免疫至关重要。分泌型IgA则通过消化道和呼吸道黏膜,是机体黏膜局部免疫的重要因素。抗体还参与免疫应答的正调节和负调节。
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