ph对
酶活性的影响机制很复杂，主要有下列几个方面：
1.ph过小（过酸）、过大（过碱）都能使酶蛋白变性而失活.
2.ph的改变能影响酶活性中心上必须基团的解离程度，同时也可以影响底物和
辅酶的解离程度，从而影响酶分子对底物分子的结合和催化，只有在特定的ph下，酶、底物和辅酶的解离状态，最适宜它们相互结合，并发生催化作用，从而使酶反应速度达到最大值。这个ph称为酶的最适ph（optimun
ph）
酶的最适ph不是一个常数，它的大小与底物的种类和浓度、
缓冲液的性质和浓度、介质的离子浓度、温度、反应时间有关。在测定某种酶的活力时，采用该酶的最适ph，并用适当的缓冲液维持最适ph。