Ig分子的基本结构是对称的四条多肽链,即两条相同的轻链(L链)和两条相同的重链(H链),借链间二硫键连结而成“Y”字型单体分子(图1)。Ig分子不同类别是由各自重链的结构决定的。重链分为γ、μ、α、δ及ε链五类,又可按重链抗原性的不同分为若干亚类。五类Ig分子的轻链都相同,可分为κ型和λ型,两型间的氨基酸和抗原性不尽相同。轻链和重链氨基末端的氨基酸顺序易发生变化,故这部分称为可变区(V区)。V区是用以识别抗原和决定抗体特异性的部位。肽链其余部分(即羧基末端)氨基酸的数目和顺序相对恒定,故称稳定区(C区)。稳定区决定着Ig分子的各种生物功能。Ig的主要生物化学性质见表1。 用木瓜酶可将免疫球蛋白断裂为三个大小相似的断片。其中两个断片可与抗原结合,称为抗原结合片断(Fab段),另一断片可结晶,称为结晶片断(Fc段)。用胃酶可将免疫球蛋白断裂为两段,一个大断片为5S双体F(ab′)2,一个小断片与Fc类似,称为pFc′(图2)。 免疫球蛋白(Ig)分子的类型 Ig 分子由于受遗传控制的抗原性不同,即特异性抗原决定簇不同,而有不同的变异性。包括:①同种特异性。同一种属中所有成员的Ig分子都具备的抗原标记。例如,凡是人类都具有五类免疫球蛋白,其中IgG可按重链氨基酸的不同分为IgG1~IgG4四个亚类;IgM有IgM1~IgM2两个亚类,IgA有IgA1~IgA2两个亚类, IgD有 IgD1~IgD2两个亚类等。②异型特异性。同一种属不同成员的Ig分子可具有不完全相同的特异抗原标记。③独特型(Id)。每一Ig分子皆可具有独特的抗原决定簇。由于体内具有千百万个抗体形成细胞克隆(细胞株),可以想见独特型为数极多。