免疫球蛋白（Ig）是一类具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。它们主要存在于血液和其他分泌液中，同时也作为抗原识别受体存在于B细胞膜上。免疫球蛋白的功能区包括以下几个部分：
1. L链功能区：包括可变区（VL）和稳定区（CL）。
2. H链功能区：包括可变区（VH）、稳定区（CH1、CH2、CH3、CH4），其中IgM和IgE的H链功能区多一个恒定区CH4。
3. 铰链区：位于CH1与CH2之间的特殊部分，富含脯氨酸，具有弹性，能够伸展、折叠和转动。
免疫球蛋白的酶解片段可以通过木瓜蛋白酶或胃蛋白酶水解得到。木瓜蛋白酶水解会得到两个可与抗原结合的Fab片段和一个可结晶的Fc片段。胃蛋白酶水解则会得到一个大分子的双体Fab片段（F（ab’）2）和数个小分子无生物学活性的Fc片段（pFc’片段）。
免疫球蛋白的血清型指的是免疫球蛋白本身具有免疫原性，每个免疫球蛋白分子上带有多种抗原决定簇，可以引起免疫应答并产生相应抗体，通过血清学方法检测得到。免疫球蛋白主要有三种血清型：同种型、同种异型和独特型。
1. Ig同种型：指同一物种所有个体Ig分子所共有的抗原特异性，存在于Ig的恒定区。
2. Ig同种异型：指同一物种不同个体之间的同类Ig分子所具有的不同抗原特异性，由重链或轻链恒定区的一个或数个氨基酸决定。
3. Ig的独特型（Id）：指同一个体内不同B细胞克隆所产生的免疫球蛋白分子V区所具有的抗原特异性，由Ig超变区特有的氨基酸序列和构型决定。
Ig的基本结构由两条相同的重链和轻链构成的对称四肽链组成。X射线晶体结构分析发现，IgG分子由三个相同大小的节段组成，形成一个“Y”形分子，是构成Ig分子的基本单位。在两条H链间、H链和L链间、以及四条肽链内部都有二硫键相连，形成多个球形结构，构成不同的功能区。
Ig的功能区主要功能如下：
1. VL、VH：特异性结合抗原，独特型抗原决定簇所在。
2. CH1：Ig遗传标记所在。
3. IgG的CH2、IgM的CH3：结合补体C1q，经典途径激活补体。
4. IgG的CH3、IgE的CH4：亲细胞活性，促进细胞对靶细胞的吞噬和杀伤，以及介导I型超敏反应。
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