有多少种方法来调节细胞中的蛋白质

如题所述

细胞内蛋白质的调节
(1)别构调节:现在把与各种配体(包括底物、抑制剂、激活剂等)结合后构象发生改变,从而导致与后续配体的亲和力改变的那一类蛋白质统称为别构蛋白质。先前结合与蛋白质的配体能够改变后续的与同一蛋白质结合的配体的亲和力的现象叫做别构效应,具有别构效应的蛋白质叫做别构蛋白质。别构效应中的先前结合的配体能够增加或者降低后续配体结合与同一个蛋白质的亲合力,根据先前配体与后续配体是否相同,可分同促效应和异促相应,两者效应均不限于先前结合配体会促进后续配体的结合,也包括阻碍后续配体与蛋白质的结合。配体与蛋白质的相互作用至少调节蛋白质活性阶段不涉及共价键形成,底物在蛋白质的催化下形成产物有些时候会在反应历程中的一段时间内形成共价键。别构蛋白质有极少数是只有一条肽链的,比如肝脏中的葡萄糖激蛋白质。
(2)
共价调节:包括可逆与不可逆修饰,前者的有蛋白质蛋白的磷酸化、腺苷酰化等,后者主要指蛋白质原被切割掉部分一级结构片段而形成或暴露出活性中心进而成为有活性的蛋白质。
(3)
活化/抑制蛋白对于蛋白质的调节和生物膜对于蛋白质的调节。前者如钙调蛋白能够调节多种蛋白质的活性,Cyclin对CDK的催化活性的调节等,后者如双关蛋白质在结合上生物膜时其活性与未结合时有所不同,即蛋白质在细胞中的定位对其活性的影响;
(4)真核细胞的区室对于蛋白质的空间定位和蛋白质在细胞中运输对蛋白质的活性也有明显的影响。蛋白质在细胞中运输不仅需要信号肽或者导肽引导蛋白质蛋白在细胞中正确运输与定位,而且跨膜转运时,在分子伴侣的作用下蛋白质分子跨膜运输时会去折叠,跨膜后会再折叠,蛋白质的不同的折叠状态影响了蛋白质的活性。真核细胞的各种膜性细胞器构成区室会形成不同的亚细胞内环境,在不同的亚细胞内环境同一种蛋白质的活性也会不同。
前四者都是蛋白质的活性调节。
(5)蛋白质的数量调节:包括由于基因表达的调节而使蛋白质的表达量有所不同,还包括蛋白质的降解----------这往往与其他的生物大分子有关,比如蛋白酶体。
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