常用紫外分光光度法测定蛋白质含量.
以下引用：
6种方法测定蛋白质含量
一、微量凯氏（kjeldahl）定氮法
样品与浓硫酸共热.含氮有机物即分解产生氨（消化）,氨又与硫酸作用,变成硫酸氨.经强碱碱化使之分解放出氨,借蒸汽将氨蒸至酸液中,根据此酸液被中和的程度可计算得样品之氮含量.若以甘氨酸为例,其反应式如下：
nh2ch2cooh+3h2so4——2co2+3so2+4h2o+nh3 (1)
2nh3+h2so4——(nh4)2so4 (2)
(nh4)2so4+2naoh——2h2o+na2so4+2nh3 (3)
反应（1）、(2)在凯氏瓶内完成,反应（3）在凯氏蒸馏装置中进行.
为了加速消化,可以加入cuso4作催化剂,k2so4以提高溶液的沸点.收集氨可用硼酸溶液,滴定则用强酸.实验和计算方法这里从略.
计算所得结果为样品总氮量,如欲求得 样品中蛋白含量,应将总氮量减去非蛋白
氮即得.如欲进一步求得样品中蛋白质的含量,即用样品中蛋白氮乘以6．25即得.
二、双缩脲法（biuret法）
（一）实验原理
双缩脲（nh3conhconh3）是两个分子脲经180℃左右加热,放出一个分子氨后得到的产物.在强碱性溶液中,双缩脲与cuso4形成紫色络合物,称为双缩脲反应.凡具有两个酰胺基或两个直接连接的肽键,或能过一个中间碳原子相连的肽键,这类化合物都有双缩脲反应.
紫色络合物颜色的深浅与蛋白质浓度成正比,而与蛋白质分子量及氨基酸成分无关,故可用来测定蛋白质含量.测定范围为1-10mg蛋白质.干扰这一测定的物质主要有：硫酸铵、tris缓冲液和某些氨基酸等.
此法的优点是较快速 ,不同的蛋白质产生颜色的深浅相近,以及干扰物质少.主要的缺点是灵敏度差.因此双缩脲法常用于需要快速,但并不需要十分精确的蛋白质测定.
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