55问答网
所有问题
当前搜索:
考马斯亮蓝测定蛋白质的原理
bradford法多少
蛋白
浓度可以进一步做WB实验
答:
—
检测
范围为50-1000ug/ml。Bradford法实验
原理
:
考马斯亮蓝
G250,在游离状态下呈红色,最大光吸收在488nm;当它与蛋白质结合后变为青色,蛋白质—色素结合物在595nm波长下有最大光吸收。其光吸收值与蛋白质含量成正比,因此可用于
蛋白质的
定量
测定
。蛋白质与考马斯亮蓝结合在2min左右的时间内达到平衡...
紫外分光光度法和
考马斯亮蓝
法得出的待
测蛋白质
含量呈现怎样的差异?
答:
原理
差异:紫外分光光度法是根据
蛋白质
分子中的共轭双键在280nm波长处有最大吸收峰的特性,通过
测量
吸光度值来计算蛋白质含量的。而
考马斯亮蓝
法是一种染料结合法,利用考马斯亮蓝G-250与蛋白质结合形成复合物,使染料在595nm波长处的吸光度值发生变化,从而计算出蛋白质含量。准确性差异:紫外分光光度...
考马斯亮蓝
反应
答:
染色如下:蛋白质与
考马斯亮蓝
G-250结合在2min左右的时间内达到平衡,完成反应十分迅速;其结合物在室温下1h内保持稳定。该法是1976年Bradford建立,试剂配制简单,操作简便快捷,反应非常灵敏,灵敏度比Lowry法还高4倍,可测定微克级蛋白质含量,
测定蛋白质
浓度范围为0~1000μg/mL,是一种常用的微量...
植物组织中可溶性
蛋白质
含量的
测定
答:
植物组织中可溶性蛋白质含量的测定如下:当Folin一酚试剂加到碱性的铜—蛋白质溶液中时,必须立即混匀,以便在磷钼酸—磷钨酸试剂 被破坏之前,还原反应即能发生。一、
测定原理
分析
考马斯亮蓝
G-250在游离状态下呈红色,在稀酸溶液中,当它与
蛋白质的
疏水区结合后变为青色,前者最大光吸收在465nm,...
测定蛋白质的
定量的方法有哪些及其
原理
各是什么
答:
测定蛋白质的
定量的方法:(一)实验原理 双缩脲法(Biuret法)和Folin—酚试剂法(Lowry法)的明显缺点和许多限制,促使科学家们去寻找更好的蛋 白质溶液测定的方法。1976年由Bradford建立的
考马斯
亮兰法(Bradford法),是根据蛋白质与染料相结合
的原理
设计的。这种蛋白 质测定法具有超过其他几种方法...
savag法除蛋白质后,怎么
检测
样品中
蛋白质的
含量?
答:
标准
蛋白质
(1.0mg/ml)00.010.020.040.060.080.10 蒸馏水0.10.090.080.060.040.020.0
考马斯亮蓝
G-250试剂5555555 每管中的蛋白质量(mg)0 光吸收值(A595)未知蛋白 (约1.0mg/ml)0.040.060.1 (2)加完试剂2~5分钟后,即可开始用比色皿,在分光光度计上
测定
各样品在595nm...
为什么制作
蛋白质
标准曲线
答:
制作标准曲线是生物检测分析的一项基本技术。一般用分光光度法测物
质的
含量,先要制作标准曲线,然后根据标准曲线查出所测物质的含量。
考马斯亮蓝
法
测定蛋白质
浓度,是利用蛋白质―染料结合
的原理
,定量的测定微量蛋白浓度的快速、灵敏的方法。考马斯亮蓝G-250存在着两种不同的颜色形式,红色和蓝色。它和...
考马斯
溶液与
蛋白质
溶液为什么要摇匀
答:
蛋白质的
存在影响酸碱滴定中所用某些指示剂的颜色变化,从而改变这些染料的光吸收。在些基础上发展了蛋白质染色
测定
方法。涉及的指示剂有甲基橙、
考马斯亮蓝
、溴甲酚绿和溴甲酚紫。目前广泛使用的染料是考马斯亮蓝。考马斯亮蓝G-250在酸性溶液中为棕红色,当它与蛋白质通过范德华键结合后,变为蓝色,...
考马斯亮蓝测蛋白质
计算公式
答:
考马斯亮蓝测蛋白质
计算公式:nh2ch2cooh+3h2so4—2co2+3so2+4h2o+nh3,考马斯亮蓝比色法是由Bradford等人建立的1种测定微量
蛋白质的
方法。考马斯亮蓝所含疏水基团在酸性条件下与蛋白质的疏水微区具有亲和力,通过疏水作用与蛋白质相结合,形成的蓝色蛋白质一染料复合物,在595nm处有最大吸光度,...
蛋白质
浓度
测定
方法
答:
562nm下其光吸收强度与蛋白质浓度成正比。BioVision的BCA
蛋白检测
试剂盒提供了一种简单快速并且耐去污剂(大于5%)的手段检测溶液中蛋白质浓度。3、
考马斯亮蓝
法。考马斯亮蓝 (Coomassie Brilliant Blue) 法
测定蛋白质
浓度,是利用蛋白质―染料结合
的原理
,定量测定微量蛋白浓度快速、灵敏的方法。这种蛋白...
<涓婁竴椤
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
涓嬩竴椤
灏鹃〉
其他人还搜
考马斯亮蓝反应
考马斯亮蓝法的干扰因素
考马斯亮蓝法误差分析
考马斯亮蓝反应的结论