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595nm蛋白质吸光度标准曲线
考马斯亮蓝测定
蛋白质
问题!
答:
理论上就不是正比关系,正比关系经过原点,也就是
蛋白质
浓度为0时,考马斯亮蓝OD值也为0。实际上考马斯亮蓝本身在
595nm
下是有吸收的。
测定
蛋白质
含量时,为什么在5分钟到1小时测吸光值为宜
答:
器上迅速混合,于室温(20~25℃)放置10分钟.再逐管加入0.5毫升试剂乙(folin—酚试剂),同样立即混匀.这一步混合速度要快,否则会使显色程度减弱.然后在室温下放置30分钟,以未加
蛋白质
溶液的第一支试管作为空白对照,于700
nm
处测定各管中溶液的
吸光度
值.以蛋白质的量为横座标,吸光度值为纵座标,绘制出
标准曲线
....
紫外吸收法测定
蛋白质
含量的原理
答:
1、碱性染料法 此法利用的是带苯环的氨基酸在碱性溶液中以偶氮染料显色,然后测定溶液中的
吸光度
,再与
标准曲线
对比,从而确定
蛋白质
的含量。2、双缩脲法 双缩脲法是一种用于测定蛋白质含量的经典方法。在碱性条件下,蛋白质分子中的肽键与铜离子反应生成紫色的双缩脲复合物。通过测定溶液在650
nm
处的...
savag法除
蛋白质
后,怎么检测样品中蛋白质的含量?
答:
(3)用标准
蛋白质
量(mg)为横座标,用
吸光度
值A
595
为纵座标,作图,即得到一条
标准曲线
。由此标准曲线,根据测出的未知样品的A595值,即可查出未知样品的蛋白质含量。0.5mg牛血清蛋白/ml溶液的A595约为0.50。2. 微量法 当样品中蛋白质浓度较稀时(10-100mg/ml),可将取样量(包括补加的水...
Bradford法测定
蛋白质
含量应如何克服不利因素对测定的影响?
答:
bradford法测定
蛋白质
含量,也就是考马斯亮蓝法,其原理是考马斯亮蓝在游离状态下呈棕红色,最大光吸收在488nm; 当它与蛋白质结合后变为蓝色,蛋白质—色素结合物在
595nm
波长下有最大光吸收。其光吸收值与蛋白质含量成正比,因此可用于蛋白质的定量测定。蛋白质与考马斯亮蓝结合在2min左右的时间内...
国家
标准
检测
蛋白质
含量测定方法
答:
国家
标准
检测
蛋白质
含量的方法叫做凯氏定氮法,食物中的蛋白质在催化加热条件下分解,导致氨和硫酸结合产生硫酸铵。 碱蒸馏采用无硫,硼酸吸收,用硫酸或盐酸标准滴定溶液滴定,根据酸耗计算氮含量,再乘以转化系数,即蛋白质含量。具体操作步骤如下:1.样品处理 精确称量0.2-2.0g固体样品或2-5g半固体...
6种
蛋白质
测定方法
答:
考马斯亮兰法(Bradford法)凭借其高灵敏度和快速性,与
蛋白质
结合后
595nm
处的
吸光度
与蛋白浓度成正比。然而,其精确度受样品蛋白质成分影响,可能受到部分物质的干扰,且
标准曲线
非线性。考马斯亮兰法所需的试剂包括标准蛋白质溶液(如g-球蛋白或BSA)和染料试剂,操作时需要可见光分光光度计、旋涡...
蛋白质
浓度测定的
标准曲线
图
答:
2、 标准
蛋白质
溶液:纯的牛血清血蛋白,预先经微量凯氏定氮法测定蛋白氮含量,根据其纯度同0.15mol/LNaCl配制成100ug/ml蛋白溶液。(二)、器材:1、722S型分光
光度
计使用及原理()。2、移液管使用()。(三)、
标准曲线
制作:试管编号 0 1 2 3 4 5 6100ug/ml
标准蛋白
(ml) 0.0 0....
同一样品,
595nm
跟562nm测
吸光度
对
蛋白
浓度有影响吗
答:
会有一些影响,但可以接受。你最好选择最大吸收峰的波长测定浓度,不过由于普通酶标仪只有几个波长,你也只好选择接近的波长了,当
标准曲线
的制作也是在同一波长时,结果是可信的
BCA
蛋白
定量和 Bradford法蛋白定量有哪些区别
答:
两分子的BCA螯合一个铜离子,形成紫色的反应复合物。该水溶性的复合物在562nm处显示强烈的吸光性,
吸光度
和蛋白浓度在广泛范围内有良好的线性关系,因此根据吸光值可以推算出蛋白浓度。Bradford法蛋白定量是染料与
蛋白质
结合后引起染料最大吸收的改变,从465nm变为
595nm
,光吸收增加。蛋白质染料复合物具有...
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